Vis enkel innførsel

dc.contributor.advisorEngh, Richard A.
dc.contributor.authorPflug, Alexander
dc.date.accessioned2012-05-02T07:53:17Z
dc.date.available2012-05-02T07:53:17Z
dc.date.issued2012-02-24
dc.description.abstractProtein fosforylering er en av de viktigste intracellulære signaltransduksjonsmekanismer i eukaryote og er involvert i nesten alle cellulære prosesser. Avvikende kinase aktivitet kan forårsake mange alvorlige sykdommer som diabetes og kreft. Bruk av små molekyler for å modulere protein kinase aktivitet er nå en validert metode for behandling av slike sykdommer. Men imidlertid har kliniske studier med denne typen stoffer ofte avslørt alvorlige bivirkninger, sannsynligvis forårsaket av uspesifikke effekter på andre kinaser. Ettersom det menneskelige kinome omfatter mer enn 500 kinaser, vil en bedre forståelse av presise strukturelle mekanismer for hemmer selektivitet være et viktig hjelpemiddel i utformingen av nye legemidler.en
dc.description.doctoraltypeph.d.en
dc.description.popularabstractProtein fosforylering er en av de viktigste intracellulære signaltransduksjonsmekanismer i eukaryote og er involvert i nesten alle cellulære prosesser. Avvikende kinase aktivitet kan forårsake mange alvorlige sykdommer som diabetes og kreft. Bruk av små molekyler for å modulere protein kinase aktivitet er nå en validert metode for behandling av slike sykdommer. Men imidlertid har kliniske studier med denne typen stoffer ofte avslørt alvorlige bivirkninger, sannsynligvis forårsaket av uspesifikke effekter på andre kinaser. Ettersom det menneskelige kinome omfatter mer enn 500 kinaser, vil en bedre forståelse av presise strukturelle mekanismer for hemmer selektivitet være et viktig hjelpemiddel i utformingen av nye legemidler.en
dc.description.sponsorshipI gratefully acknowledge support from grant 183396/S10 of the FUGE program of the Norwegian Research Council.en
dc.descriptionPaper 1 and 2 of this thesis are not available in Munin: <br/>1. Alexander Pflug, Jevgenia Rogozina, Darja Lavogina, Erki Enkvist, Asko Uri, Richard Alan Engh and Dirk Bossemeyer: 'Diversity of bisubstrate binding modes of adenosine analogue–oligoarginine conjugates in protein kinase A and implications for protein substrate interactions', Journal of Molecular Biology (2010), 403:66–77. Available at <a href=http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.08.028>http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.08.028</a> <br/>2. Alexander Pflug, Taianá Maia de Oliveira, Dirk Bossemeyer and Richard A. Engh: 'Mutants of protein kinase A that mimic the ATP-binding site of Aurora kinase', Biochemical Journal (2011), 440:85–93. Available at <a href=http://dx.doi.org/10.1042/BJ20110592>http://dx.doi.org/10.1042/BJ20110592</a>en
dc.identifier.isbn978-82-8236-058-6
dc.identifier.isbn978-82-8236-059-3
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/10037/4145
dc.identifier.urnURN:NBN:no-uit_munin_3865
dc.language.isoengen
dc.publisherUniversitetet i Tromsøen
dc.publisherUniversity of Tromsøen
dc.rights.accessRightsopenAccess
dc.rights.holderCopyright 2012 The Author(s)
dc.subject.courseIDDOKTOR-004en
dc.subjectVDP::Mathematics and natural science: 400::Basic biosciences: 470::Molecular biology: 473en
dc.subjectVDP::Matematikk og Naturvitenskap: 400::Basale biofag: 470::Molekylærbiologi: 473en
dc.titleProtein kinase selectivity mechanisms and structure assisted drug discoveryen
dc.typeDoctoral thesisen
dc.typeDoktorgradsavhandlingen


Tilhørende fil(er)

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Denne innførselen finnes i følgende samling(er)

Vis enkel innførsel